Ammoniumtransport durch prokaryotische Membranen - Cebo, Daniel
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Ammoniumtransportproteine bilden eine hochkonservierte Familie integraler Membranproteine, die in allen Bereichen des Lebens vorkommen. Um den Transportmechanismus von Amt-Proteinen im Allgemeinen zu verstehen, verwenden wir das Af-Amt1 als Modell. Durch die Kombination von gezielter Mutagenese und biochemischen, biophysikalischen und kristallographischen Methoden untersuchen wir die Validierung der Rekrutierungsstelle als solche, die Möglichkeit von Ammoniumdeprotonierung und Reprotonierungsereignissen, die Substrat-Ionenform oder die Rolle des C-Terminus beim Transport sowie seine Funktion bei der Interaktion mit regulatorischen Proteinen wie GlnK.…mehr

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Produktbeschreibung
Ammoniumtransportproteine bilden eine hochkonservierte Familie integraler Membranproteine, die in allen Bereichen des Lebens vorkommen. Um den Transportmechanismus von Amt-Proteinen im Allgemeinen zu verstehen, verwenden wir das Af-Amt1 als Modell. Durch die Kombination von gezielter Mutagenese und biochemischen, biophysikalischen und kristallographischen Methoden untersuchen wir die Validierung der Rekrutierungsstelle als solche, die Möglichkeit von Ammoniumdeprotonierung und Reprotonierungsereignissen, die Substrat-Ionenform oder die Rolle des C-Terminus beim Transport sowie seine Funktion bei der Interaktion mit regulatorischen Proteinen wie GlnK.
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Autorenporträt
The author born 1978 in Ex-Yugoslavia but childhood spent in Republic Serbia where finished secondary Medical school, 1998, and graduated in Molecular Biology and Physiology at The University of Belgrade, 2003. Doctoral dissertation has been done at the University of Freiburg, 2010.