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Le proteasi (PR) dell'HIV-1 sono enzimi che scindono la lunga poliproteina dell'HIV in piccoli frammenti peptidici funzionali. Questi piccoli frammenti terminano nuovamente nell'HIV maturo. L'inibizione della scissione della poliproteina in piccoli frammenti peptidici potrebbe impedire la rigenerazione dell'HIV. Il docking computazionale tra la PR dell'HIV-1 e i derivati degli inibitori dell'urea ciclica (CUI) ci ha fornito indizi per progettare farmaci contro l'AIDS. Gli approcci computazionali sono stati utilizzati per agganciare il ligando (CUIs) con la PR dell'HIV-1 per bloccare il clivaggio. I CUI sono composti ciclici di urea con struttura ad anello a sette membri. Incorporano gli equivalenti del legame a idrogeno di una molecola d'acqua legata all'enzima in un basso peso molecolare. I nostri risultati suggeriscono che alcuni derivati dei CUI si legano alla PR dell'HIV-1, che può bloccare la funzione della PR dell'HIV-1 (scissione di una lunga catena proteica in un piccolo frammento peptidico). Questa può essere definita il miglior adattamento del ligando alla tasca dell'enzima. L'energia di legame, il legame idrogeno e l'interazione idrofobica sono i tre fattori principali che influenzano la conformazione del legame tra il ligando e la proteina.
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