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Les protéases (PR) du VIH-1 sont des enzymes qui clivent la longue polyprotéine du VIH en petits fragments peptidiques fonctionnels. Ces petits fragments se terminent à nouveau en VIH mature. L'inhibition du clivage de la polyprotéine en petits fragments peptidiques pourrait empêcher la régénération du VIH. Le docking computationnel entre le VIH-1 PR et les dérivés des inhibiteurs d'urée cyclique (CUI) nous a fourni un indice pour concevoir un médicament contre le SIDA. Des approches computationnelles ont été utilisées pour arrimer le ligand (CUIs) avec le VIH-1 PR pour arrêter le clivage. Les…mehr

Produktbeschreibung
Les protéases (PR) du VIH-1 sont des enzymes qui clivent la longue polyprotéine du VIH en petits fragments peptidiques fonctionnels. Ces petits fragments se terminent à nouveau en VIH mature. L'inhibition du clivage de la polyprotéine en petits fragments peptidiques pourrait empêcher la régénération du VIH. Le docking computationnel entre le VIH-1 PR et les dérivés des inhibiteurs d'urée cyclique (CUI) nous a fourni un indice pour concevoir un médicament contre le SIDA. Des approches computationnelles ont été utilisées pour arrimer le ligand (CUIs) avec le VIH-1 PR pour arrêter le clivage. Les CUI sont une structure cyclique à sept membres d'un composé d'urée cyclique. Ils incorporent les équivalents de liaison hydrogène d'une molécule d'eau liée à une enzyme dans un faible poids moléculaire. Nos résultats suggèrent que certains dérivés des CUI se lient à la PR du VIH-1, ce qui peut arrêter la fonction de la PR du VIH-1 (clivage d'une longue chaîne de protéines en petits fragments peptidiques). L'évaluation des résultats du docking a été effectuée sur la base de la complémentarité stérique. Les trois facteurs suivants sont principalement impliqués pour influencer la conformation de la liaison entre le ligand et une protéine : l'énergie de liaison, la liaison hydrogène et l'interaction hydrophobe.
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Autorenporträt
Dhruv Kumar, dottore di ricerca in Biologia cellulare, molecolare e industriale, presso il NanoBioScience Lab, Dipartimento di Biochimica, Università di Bologna, Italia. M.Sc in Bioinformatica con lode presso l'Università di Allahabad, India. Laurea in Chimica (Hons) presso il Dipartimento di Chimica, Facoltà di Scienze, Banaras Hindu University (BHU) India.