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Les protéases (PR) du VIH-1 sont des enzymes qui clivent la longue polyprotéine du VIH en petits fragments peptidiques fonctionnels. Ces petits fragments se terminent à nouveau en VIH mature. L'inhibition du clivage de la polyprotéine en petits fragments peptidiques pourrait empêcher la régénération du VIH. Le docking computationnel entre le VIH-1 PR et les dérivés des inhibiteurs d'urée cyclique (CUI) nous a fourni un indice pour concevoir un médicament contre le SIDA. Des approches computationnelles ont été utilisées pour arrimer le ligand (CUIs) avec le VIH-1 PR pour arrêter le clivage. Les CUI sont une structure cyclique à sept membres d'un composé d'urée cyclique. Ils incorporent les équivalents de liaison hydrogène d'une molécule d'eau liée à une enzyme dans un faible poids moléculaire. Nos résultats suggèrent que certains dérivés des CUI se lient à la PR du VIH-1, ce qui peut arrêter la fonction de la PR du VIH-1 (clivage d'une longue chaîne de protéines en petits fragments peptidiques). L'évaluation des résultats du docking a été effectuée sur la base de la complémentarité stérique. Les trois facteurs suivants sont principalement impliqués pour influencer la conformation de la liaison entre le ligand et une protéine : l'énergie de liaison, la liaison hydrogène et l'interaction hydrophobe.