Las proteínas G son amplificadores moleculares. Las GTPasas son una gran familia de enzimas que pueden unirse e hidrolizar GTP. La unión e hidrólisis de GTP tiene lugar en el dominio G altamente conservado común a todas las GTPasas. Los contactos de los cristales de proteínas son débiles y generalmente se forman solo en condiciones diseñadas para limitar la solubilidad de las proteínas y maximizar las interacciones proteína-proteína. Sin embargo, se forman con un tipo de especificidad, al menos en el sentido de que solo ciertos contactos se repiten dentro de cada celda unitaria de cualquier disposición de empaquetamiento de cristales en particular. Para las proteínas oligoméricas, se han seleccionado aminoácidos en las interfaces de subunidades para mantener las propiedades de afinidad y especificidad. Muchas proteínas contienen fragmentos altamente flexibles o incluso completamente desplegados que interfieren drásticamente con las condiciones de cristalización. Estas condiciones son la red cristalina y la interfaz oligomérica o proteínas que permiten que los residuos se unan de una manera tan específica que la cristalización de la GTPasa es rápida. Por lo tanto, este libro debería ser útil para comprender mejor la cristalografía de proteínas para biólogos, etc.
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