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Las proteasas del VIH-1 (PR) son una enzima que escinde la larga poliproteína del VIH en pequeños fragmentos de péptidos funcionales. Estos pequeños fragmentos terminan de nuevo en el VIH maduro. La inhibición de la escisión de la poliproteína en pequeños fragmentos peptídicos podría impedir la regeneración del VIH. El acoplamiento computacional entre la RP del VIH-1 y los derivados de los inhibidores ureicos cíclicos (CUI) nos ha proporcionado una pista para diseñar un fármaco contra el SIDA. Se utilizaron enfoques computacionales para acoplar el ligando (CUIs) con la RP del VIH-1 para detener la escisión. Los CUIs tienen una estructura de anillo de siete miembros de un compuesto cíclico de urea. Incorporan los equivalentes de enlace de hidrógeno de una molécula de agua unida a la enzima en un peso molecular bajo. Nuestros resultados sugieren que algunos de los derivados de CUIs se unen a la PR del VIH-1, lo que puede detener la función de la PR del VIH-1 (escisión de la larga cadena de proteínas en un pequeño fragmento de péptido). La evaluación de los resultados del acoplamiento se realizó sobre la base de la complementariedad estérica. Los tres factores que influyen en la conformación de la unión entre el ligando y la proteína son la energía de unión, el enlace de hidrógeno y la interacción hidrofóbica.