Uma enzima de álcool oxidase ligada à membrana microssomal foi isolada de um fungo Aspergillus terreus degradante que podia oxidar substratos de cadeia curta, cadeia longa, secundária e aril-álcool. A elevada propriedade agregadora da proteína foi demonstrada por análises AFM, DLS e TEM. As análises químicas mostraram a presença de ácido oleico e ácido palmítico numa proporção de 2:1 na proteína purificada. Demonstrámos um método altamente eficiente de dissociação e deflavação simultânea da proteína de oxidase do álcool, utilizando ¿-ME. As potenciais aplicações desta abordagem na preparação da apoproteína e a sua remontagem com FAD a uma enzima funcional estão previstas na preparação de eléctrodos enzimáticos para aplicações de biossensores e células de biocombustível. Os resultados obtidos através desta investigação revelaram muitos factos interessantes sobre esta nova enzima microssomal de álcool oxidase. Esta investigação abriu uma nova via na investigação para explorar a arquitectura das proteínas de álcool oxidase de fontes fúngicas, incluindo a sua relação estrutura-função e potenciais aplicações.