Se ha aislado una enzima alcohol oxidasa ligada a la membrana microsomal de un hongo Aspergillus terreus que degrada hidrocarburos y que puede oxidar sustratos de cadena corta, cadena larga, secundaria y aril-alcohol. La elevada propiedad de agregación de la proteína se demostró mediante análisis AFM, DLS y TEM. Los análisis químicos mostraron la presencia de ácido oleico y ácido palmítico en una proporción de 2:1 en la proteína purificada. Hemos demostrado un método altamente eficiente para la disociación y deflación simultánea de la proteína alcohol oxidasa utilizando ¿-ME. Las aplicaciones potenciales de este enfoque en la preparación de la apoproteína y su reensamblaje con FAD a una enzima funcional se prevén en la preparación de electrodos enzimáticos para aplicaciones de biosensores y células de biocombustible. Los hallazgos obtenidos a través de esta investigación han revelado muchos hechos interesantes sobre esta nueva enzima alcohol oxidasa microsomal. Esta investigación ha abierto una nueva vía en la investigación para explorar la arquitectura de las proteínas alcohol oxidasa de fuentes fúngicas, incluyendo su relación estructura-función y sus potenciales aplicaciones.
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