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Les ESBL sont dites à spectre étendu car elles sont capables d'hydrolyser un spectre plus large d'antibiotiques bêta-lactamines que les simples bêta-lactamases parentales dont elles sont dérivées. Ces ESBL ont également la capacité d'inactiver les antibiotiques bêta-lactamines contenant un groupe oxyimino comme les oxyimino-céphalosporines (par exemple, ceftazidime, ceftriaxone, céfotaxime) ainsi que l'oxyimino-monobactam. En outre, ils ne sont pas actifs contre les céphamycines et les carbapénèmes. En général, ils sont inhibés par les inhibiteurs de la bêta-lactamase tels que le clavulanate et le tazobactam. Les ESBL ont été trouvées dans une large gamme de bâtonnets Gram-négatifs. Cependant, la grande majorité des souches exprimant ces enzymes appartiennent à la famille des Enterobacteriaceae. K.pneumoniae reste le principal producteur d'ESBL.