32,99 €
inkl. MwSt.
Versandkostenfrei*
Versandfertig in über 4 Wochen
  • Broschiertes Buch

Come modello per le interazioni presenti nel sito attivo dell'orotidina-5'- monofosfato decarbossilasi (ODCasi), abbiamo studiato gli effetti della destabilizzazione del substrato da parte di una carica negativa vicina e la stabilizzazione del carbanione intermedio, dovuto ai legami idrogeno ai gruppi carbonilici ( O-2 e O-4) dell'acido orotico e del suo prodotto di decarbossilazione, utilizzando calcoli ab initio. I risultati di questi modelli erano comparabili con i dati disponibili, suggerendo che l'entità dell'aumento della velocità di decarbossilazione dipende da una combinazione della…mehr

Produktbeschreibung
Come modello per le interazioni presenti nel sito attivo dell'orotidina-5'- monofosfato decarbossilasi (ODCasi), abbiamo studiato gli effetti della destabilizzazione del substrato da parte di una carica negativa vicina e la stabilizzazione del carbanione intermedio, dovuto ai legami idrogeno ai gruppi carbonilici ( O-2 e O-4) dell'acido orotico e del suo prodotto di decarbossilazione, utilizzando calcoli ab initio. I risultati di questi modelli erano comparabili con i dati disponibili, suggerendo che l'entità dell'aumento della velocità di decarbossilazione dipende da una combinazione della distanza di carica e degli effetti del legame idrogeno. Abbiamo scoperto che anche il momento di dipolo del donatore di protoni può svolgere un ruolo significativo, implicando che la chiave per il resto della catalisi risieda nelle interazioni specifiche del substrato e dei residui circostanti.
Autorenporträt
Diana L. Shem recibió su B.S en Bioquímica y M.S. en Química de la Universidad Estatal de San Francisco. También recibió una maestría en Educación para la Enseñanza de la Química de la Universidad de Stanford en Palo Alto, California. Sus otros libros incluyen la guía instructiva, "Tutorial de Mathematica para Química Física", disponible gratis en línea.