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En tant que modèle des interactions présentes dans le site actif de l'orotidine-5'-monophosphate décarboxylase (ODCase), nous avons étudié les effets de la déstabilisation du substrat par une charge négative proche et la stabilisation de l'intermédiaire carbanion, en raison des liaisons hydrogène aux groupes carbonyle ( O-2 et O-4) de l'acide orotique et de son produit de décarboxylation, en utilisant des calculs ab initio. Les résultats de ces modèles étaient comparables aux données disponibles, ce qui suggère que l'ampleur de l'augmentation du taux de décarboxylation dépend d'une combinaison…mehr

Produktbeschreibung
En tant que modèle des interactions présentes dans le site actif de l'orotidine-5'-monophosphate décarboxylase (ODCase), nous avons étudié les effets de la déstabilisation du substrat par une charge négative proche et la stabilisation de l'intermédiaire carbanion, en raison des liaisons hydrogène aux groupes carbonyle ( O-2 et O-4) de l'acide orotique et de son produit de décarboxylation, en utilisant des calculs ab initio. Les résultats de ces modèles étaient comparables aux données disponibles, ce qui suggère que l'ampleur de l'augmentation du taux de décarboxylation dépend d'une combinaison de la distance de charge et des effets de liaison hydrogène. Nous avons constaté que le moment dipolaire du donneur de protons peut également jouer un rôle important, ce qui implique que la clé du reste de la catalyse réside dans les interactions spécifiques du substrat et des résidus environnants.
Autorenporträt
Diana L. Shem recibió su B.S en Bioquímica y M.S. en Química de la Universidad Estatal de San Francisco. También recibió una maestría en Educación para la Enseñanza de la Química de la Universidad de Stanford en Palo Alto, California. Sus otros libros incluyen la guía instructiva, "Tutorial de Mathematica para Química Física", disponible gratis en línea.