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Como um modelo para interações presentes no sítio ativo da orotidina-5'-monofosfato descarboxilase (ODCase), investigamos os efeitos da desestabilização do substrato por uma carga negativa próxima e estabilização do intermediário carbanião, devido às ligações de hidrogênio aos grupos carbonila ( O-2 e O-4) de ácido orótico e seu produto de descarboxilação, usando cálculos ab initio. Os resultados desses modelos foram comparáveis com os dados disponíveis, sugerindo que a magnitude do aumento da taxa de descarboxilação depende de uma combinação da distância de carga e dos efeitos das ligações de…mehr

Produktbeschreibung
Como um modelo para interações presentes no sítio ativo da orotidina-5'-monofosfato descarboxilase (ODCase), investigamos os efeitos da desestabilização do substrato por uma carga negativa próxima e estabilização do intermediário carbanião, devido às ligações de hidrogênio aos grupos carbonila ( O-2 e O-4) de ácido orótico e seu produto de descarboxilação, usando cálculos ab initio. Os resultados desses modelos foram comparáveis com os dados disponíveis, sugerindo que a magnitude do aumento da taxa de descarboxilação depende de uma combinação da distância de carga e dos efeitos das ligações de hidrogênio. Descobrimos que o momento dipolar do doador de prótons também pode desempenhar um papel significativo, implicando que a chave para o resto da catálise reside nas interações específicas do substrato e os resíduos circundantes.
Autorenporträt
Diana L. Shem recibió su B.S en Bioquímica y M.S. en Química de la Universidad Estatal de San Francisco. También recibió una maestría en Educación para la Enseñanza de la Química de la Universidad de Stanford en Palo Alto, California. Sus otros libros incluyen la guía instructiva, "Tutorial de Mathematica para Química Física", disponible gratis en línea.