Charakterisierung einer konservierten Domäne der Hefensqualenepoxidase - Possert, Reinhard
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Aufgrund des Vergleiches von Squalenepoxidasen aus verschiedenen Organismen (Ruckenstuhl et al., 2005), wurde eine hochkonservierte Region Motif 1 nahe der N-terminalen FAD I Bindestelle identifiziert. Im Rahmen der Arbeiten für dieses Buch wurde der Einfluss der konservierten Aminosäuren in Motif 1 auf die Funktionalität des Enzyms und auf die Sensitivität des Enzyms gegenüber Allylaminen getestet. Dazu wurden diese konservierten Aminosäuren einzeln gegen Alanin ausgetauscht, bzw. eine davon, die Glutaminsäure an Position 60, wurde auch gegen Glutamin ausgetauscht. Diese neuen Varianten der…mehr

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Produktbeschreibung
Aufgrund des Vergleiches von Squalenepoxidasen aus verschiedenen Organismen (Ruckenstuhl et al., 2005), wurde eine hochkonservierte Region Motif 1 nahe der N-terminalen FAD I Bindestelle identifiziert. Im Rahmen der Arbeiten für dieses Buch wurde der Einfluss der konservierten Aminosäuren in Motif 1 auf die Funktionalität des Enzyms und auf die Sensitivität des Enzyms gegenüber Allylaminen getestet. Dazu wurden diese konservierten Aminosäuren einzeln gegen Alanin ausgetauscht, bzw. eine davon, die Glutaminsäure an Position 60, wurde auch gegen Glutamin ausgetauscht. Diese neuen Varianten der Squalenepoxidase wurden in einem Erg1p defizienten Hefestamm (S. cerevisiae KNL1, Landl, 1996) exprimiert um die oben genannten Auswirkungen zu testen.
Autorenporträt
Reinhard Possert, Mag. rer.nat.: Studium der Mikrobiologie an der Karl-Franzens Universität Graz. Nach einer Beschäftigung im Kompetenzzentrum "Applied Biocatalysis" in Graz erfolgt 2009 der Wechsel zur Baxter AG.