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As estruturas tridimensionais das proteínas são o suporte das suas funções biológicas. As suas dobras são estabilizadas por contactos entre resíduos. Os contactos internos das proteínas são geralmente descritos através de contactos atómicos directos, enquanto que os métodos de previsão de contactos utilizavam principalmente distâncias interC¿. Durante o processo de dobragem de proteínas, os resíduos de aminoácidos ao longo da cadeia de polipeptídeos interagem entre si de forma cooperativa para formar uma estrutura nativa estável. O conhecimento sobre as interacções entre os resíduos nas estruturas proteicas é útil para compreender o mecanismo de dobragem e estabilidade das proteínas, fornecendo conhecimentos valiosos para a compreensão da dobragem de proteínas e do desenho de novas proteínas. Calculei o número médio de contactos em função do limiar de distância para definir um contacto, tendo sido destacados os contactos preferenciais entre tipos de aminoácidos. Foram feitas análises detalhadas sobre a proximidade dos contactos na sequência, o tamanho das proteínas e as classes de dobras. As diferenças mais fortes foram extraídas, destacando resíduos importantes.