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Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC . Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants.