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Las estructuras tridimensionales de las proteínas son el soporte de sus funciones biológicas. Sus pliegues se estabilizan por medio de contactos entre residuos. Los contactos de las proteínas internas se describen generalmente por medio de contactos atómicos directos, mientras que los métodos de predicción de contactos utilizan principalmente distancias entre C¿. Durante el proceso de plegamiento de las proteínas, los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica interactúan entre sí de manera cooperativa para formar una estructura nativa estable. El conocimiento de las interacciones entre residuos en las estructuras de las proteínas es útil para comprender el mecanismo de plegamiento y la estabilidad de las proteínas y proporciona información valiosa para comprender el plegamiento de las proteínas y el diseño de las proteínas de novo. He analizado los contactos de las proteínas en un pdbs no redundante de alta calidad extraído de un banco de datos de proteínas utilizando diversos criterios. He calculado el número medio de contactos en función del umbral de distancia para definir un contacto. Se han destacado los contactos preferenciales entre los tipos de aminoácidos. Se han hecho análisis detallados sobre la proximidad de los contactos en la secuencia, el tamaño de las proteínas y las clases de pliegues. Se han extraído las diferencias más fuertes, destacando los residuos importantes.