Andere Kunden interessierten sich auch für
![Die Rolle der Protein-Glykierung]( "Die Rolle der Protein-Glykierung")
Die Rolle der Protein-Glykierung43,90 €![Neuroblastom beim Säugling]( "Neuroblastom beim Säugling")
Neuroblastom beim Säugling39,90 €![Einfluss von HMGCR- und CYP3A-Polymorphismen auf die Cholesterinspiegel]( "Einfluss von HMGCR- und CYP3A-Polymorphismen auf die Cholesterinspiegel")
Einfluss von HMGCR- und CYP3A-Polymorphismen auf die Cholesterinspiegel79,00 €![Einfluss von Protein C auf die Leukozytenrekrutierung in vivo]( "Einfluss von Protein C auf die Leukozytenrekrutierung in vivo")
Einfluss von Protein C auf die Leukozytenrekrutierung in vivo59,90 €![Interkulturelle Medizin und Kommunikation]( "Interkulturelle Medizin und Kommunikation")
Interkulturelle Medizin und Kommunikation15,90 €![Vademecum]( "Vademecum")
Vademecum16,90 €![Mutterschaft, Migration und traditionelle Medizin]( "Mutterschaft, Migration und traditionelle Medizin")
Mutterschaft, Migration und traditionelle Medizin39,90 €
Hohe Glukosespiegel wie sie beim Diabetes mellitus auftreten begünstigen die Glykierung von Proteinen und führen zur Bildung von AGEs. Diese AGEs beschleunigen Alterungsprozesse und stehen in Verbindung mit mikro- und makrovaskulären Komplikationen sowie neurodegenerativen Erkrankungen. Viele Effekte geschehen rezeptorabhängig, wobei RAGE als einer der wichtigsten Interaktionspartner für AGEs gilt. Eine Behandlung von Neuroblastomzellen des Typs Kelly mit MGO, dem potentesten Präkursor der AGE-Bildung, führte zu keiner Reduktion der Zellviabilität. Nach Behandlung zeigte sich eine vermehrte Bildung von CML und im Western Blot. Weiterhin zeigten glykierte Zellen deutliche Signale für CML und RAGE in der Durchflusszytometrie. Glykierung von Matrixproteinen führte in der RTCA zur Reduktion der Adhäsion auf Laminin, wobei sie keinen Einfluss bei Fibronektin und Kollagen IV hatte. Außerdem konnte eine gesteigerte Migrationsrate durch Glykierung der Zellen nachgewiesen werden.