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Die membrangebundenen Pigment-Proteinkomplexe Photosystem I und II (PS I und II) katalysieren in Pflanzen, Algen und Cyanobakterien die oxygene Photosynthese. Bei der Umwandlung der Sonnenenergie in chemisch nutzbare Energie sind eine Vielzahl von Elektronentransferschritten beteiligt. Untersucht wurde das PS II aus den Organismen Thermosynechococcus elongatus und Spinat mit Hilfe der UV/Vis/NIR-Absorptions-, der ESR- und der Raman-Spektroskopie, gestützt durch quantenmechanische Berechnungen auf dem DFT-Level für das ß-Carotin - ein wichtiges Pigment in den Photosystemen. Im PS II wurden die…mehr

Produktbeschreibung
Die membrangebundenen Pigment-Proteinkomplexe Photosystem I und II (PS I und II) katalysieren in Pflanzen, Algen und Cyanobakterien die oxygene Photosynthese. Bei der Umwandlung der Sonnenenergie in chemisch nutzbare Energie sind eine Vielzahl von Elektronentransferschritten beteiligt. Untersucht wurde das PS II aus den Organismen Thermosynechococcus elongatus und Spinat mit Hilfe der UV/Vis/NIR-Absorptions-, der ESR- und der Raman-Spektroskopie, gestützt durch quantenmechanische Berechnungen auf dem DFT-Level für das ß-Carotin - ein wichtiges Pigment in den Photosystemen. Im PS II wurden die Elektronentransferschritte der sekundären Prozesse charakterisiert, die zum Schutz des Systems vor oxidativer Schädigung nach der lichtinduzierten Ladungstrennung durch den primären Donator ablaufen. Für die spektroskopische Charakterisierung des PS I aus A. marina wurden die transiente Absorptionsdifferenzspektroskopie und Redoxtitrationen angewandt. Obwohl A. marina nicht Chlorophyll a, sondern Chlorophyll d als Hauptpigment bindet, zeigten die Messungen, dass das PS I aus A. marina dem PS I aus Chlorophyll a-bindenden Organismen sehr ähnelt.
Autorenporträt
Matthias Schenderlein wurde 1980 in Berlin geboren und schloss2005 sein Chemiestudium als Diplom-Chemiker an der TechnischenUniversität Berlin ab. Im Frühjahr 2010 promovierte er im Bereichder biophysikalischen Chemie ebenfalls an der TU Berlin.