Le myo-inositol est une molécule essentielle qui joue un rôle central dans de nombreux processus biochimiques au sein des cellules, notamment la réponse au stress et la transduction des signaux. La L-myo-inositol-1-phosphate synthase (MIPS) est la principale enzyme de sa biosynthèse. Ce livre décrit les études enzymologiques sur l'isolement et la caractérisation fondamentale de l'enzyme du foie foetal humain, qui n'a pas été représentée jusqu'à présent. Une activité appréciable de la L-myo-inositol-1-phosphate synthase a été détectée dans le foie foetal humain pendant sa vie intra-utérine. Cette préparation enzymatique provenant de la source décrite utilisait spécifiquement le D-glucose-6-phosphate et le beta-NAD+ comme substrat et cofacteur respectivement. Le Km pour le glucose-6-phosphate et le beta-NAD+ était approximativement 1.15 mM, et 0.12 mM tandis que les valeurs Vmax pour les mêmes étaient 280 nM et 252 nM respectivement. L'ion NH4+ s'est révélé être un puissant activateur de l'enzyme. Le poids moléculaire apparent de la MIPS native du foie foetal humain a été déterminé comme étant de 170 kDA. Les résultats présentés dans cet ouvrage peuvent constituer une étude de base appropriée pour des recherches ultérieures sur la biochimie du cyclitol humain.