Estudios funcionales y estructurales de una endoglucanasa fúngica atípica
Mecanismo funcional y estructura biomolecular
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La importancia del estudio de las celulasas no se limita a la adquisición de conocimientos científicos, sino también al gran potencial biotecnológico que representan. Esto se debe al hecho de que la celulosa es la molécula más abundante presente en la naturaleza y proporciona una amplia gama de productos y procesos sostenibles. Muchas familias de celulasas ya han sido bien caracterizadas, mientras que otras siguen siendo desconocidas. Entre estas últimas, la familia 45 de glicosido hidrolasas es la familia de celulasas fúngicas menos caracterizada, tanto estructural como funcionalmente...
La importancia del estudio de las celulasas no se limita a la adquisición de conocimientos científicos, sino también al gran potencial biotecnológico que representan. Esto se debe al hecho de que la celulosa es la molécula más abundante presente en la naturaleza y proporciona una amplia gama de productos y procesos sostenibles. Muchas familias de celulasas ya han sido bien caracterizadas, mientras que otras siguen siendo desconocidas. Entre estas últimas, la familia 45 de glicosido hidrolasas es la familia de celulasas fúngicas menos caracterizada, tanto estructural como funcionalmente. En este libro presentamos la estructura cristalográfica de la enzima endoglucanasa V de un microorganismo llamado Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A). También presentamos la estructura de esta enzima con un ligando (celobiosa). Para estudiar su función, llevamos a cabo estudios sobre el sitio catalítico de la enzima, utilizando mutagénesis dirigida al sitio en los principales residuos del sitio activo. Esta enzima mostró una estructura y un mecanismo de acción totalmente diferentes a los de las demás enzimas de la familia.
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