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La caséine b (CN-b) et la caséine as1 (CN-as1) du lait de jument possèdent un taux variable de phosphorylation et sont de bons modèles d'étude de l'influence du degré de phosphorylation et de la séquence peptidique sur la chélation de caséinophosphopeptides (CPP) avec des minéraux d'intérêt nutritionnel. Avant d'envisager une telle étude, la structure des caséines doit être déterminée précisément. Notre travail a été consacré à la caractérisation de variants post-transcriptionnels et post-traductionnels de CN-as1 et de CN-b. Il a été identifié trois variants d'épissage alternatif des exons 7 et 14 de la CN-as1 et quatre variants délétés du résidu Gln91, dans le lait équin. Il a été montré que le degré de phosphorylation de ces isoformes varie de 2 à 8 groupes phosphates. Des CPP trypsiques de chaque variant de phosphorylation de CN b ont été préparés avec une technique récente de chromatographie d'affinité au dioxyde de titane, ce qui a permis de localiser par spectrométrie de masse en tandem les sites phosphorylés de la CN-b (Ser9, Ser10, Thr12, Ser18, Ser23, Ser24, Ser25) et de montrer que la phosphorylation de la CN-b n'est pas aléatoire mais séquentielle.