Soglasno sowremennym predstawleniqm priony ¿ äto agenty belkowoj prirody, sposobnye peredawat'sq ot odnogo organizma k drugomu. Osobaq ukladka ätih belkow predstawlqet soboj matricu wtorogo roda, a imenno ih struktura kopiruetsq za schöt izmeneniq konformacii opredelönnyh kletochnyh polipeptidow. Odnoj iz naibolee udobnyh modelej dlq izucheniq prionow qwlqetsq faktor [PSI+] drozhzhej Saccharomyces cerevisiae, kotoryj predstawlqet soboj prionnuü formu faktora terminacii translqcii eRF3 (Sup35p). V hode opisannyh w ätoj rabote äxperimentow nam udalos' pokazat' razlichnye äffekty aminokislotnyh zamen w N-domene Sup35p na stabil'nost' i podderzhanie faktora [PSI+], chast' iz nih «usiliwala» prion, nekotorye drugie, naprotiw, priwodili k ego ischeznoweniü iz kletok. Poluchennye nami rezul'taty pri ih äxtrapolqcii na priony mlekopitaüschih mogut sluzhit' osnowoj dlq razrabotki lekarstw ot takih zabolewanij kak korow'e beshenstwo, Kuru, bolezn' Krejtsfel'da-Yakoba i t.d.
Hinweis: Dieser Artikel kann nur an eine deutsche Lieferadresse ausgeliefert werden.
Hinweis: Dieser Artikel kann nur an eine deutsche Lieferadresse ausgeliefert werden.