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La cellule est un milieu très concentré où les interactions entre macromolécules, même faibles, sont cruciales pour leur solubilité et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation d'une protéine influence-t-elle ses interactions faibles protéine - protéine, qui déterminent sa solubilité? Nous avons relié ces interactions à la solvatation de la malate déshydrogénase de Haloarcula marismortui, une protéine halophile dont la solvatation dépend fortement du solvant. Les interactions protéine - protéine dans divers solvants ont été caractérisées en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modélisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi développé une nouvelle méthode de mesure de A2 par vitesse de sédimentation. Nous montrons qu'une solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire à la cristallisation des protéines. Ces résultats expliquent l'adaptation moléculaire aux fortes salinités des protéines halophiles en termes de stabilité, mais aussi -de manière originale- en termes de solubilité.