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Les complexes hétérodimères de protéines (deux protéines dissemblables) sont souvent impliqués dans la catalyse, la régulation, l'assemblage, l'immunité et l'inhibition. Cela implique la formation d'interfaces stables entre les partenaires en interaction. Le principe moléculaire de la liaison protéine-protéine n'est pas entièrement connu. L'analyse des structures de protéines déterminées par cristallographie aux rayons X dans son état de dimère protéique fournit des indications précieuses pour la compréhension des interactions protéine-protéine. Ce livre documente l'opinion actuelle sur la…mehr

Produktbeschreibung
Les complexes hétérodimères de protéines (deux protéines dissemblables) sont souvent impliqués dans la catalyse, la régulation, l'assemblage, l'immunité et l'inhibition. Cela implique la formation d'interfaces stables entre les partenaires en interaction. Le principe moléculaire de la liaison protéine-protéine n'est pas entièrement connu. L'analyse des structures de protéines déterminées par cristallographie aux rayons X dans son état de dimère protéique fournit des indications précieuses pour la compréhension des interactions protéine-protéine. Ce livre documente l'opinion actuelle sur la force motrice de la liaison protéine-protéine en utilisant l'analyse de structures connues d'hétérodimères de protéines. Le livre propose également 50 exercices simples pour la compréhension des interactions protéine-protéine.
Autorenporträt
Gopichandran Sowmya est titulaire d'un B.Tech (bioinformatique) de l'université VIT, en Inde. Étudiante diplômée en MS (Biotechnologie) à l'Université AIMST, Malaisie. Consultante en bioinformatique chez Biomedical Informatics, Inde.