Als model voor interacties aanwezig in de actieve plaats van orotidine-5'-monofosfaat decarboxylase (ODCase), onderzochten we de effecten van substraatdestabilisatie door een nabijgelegen negatieve lading en stabilisatie van het carbanion-tussenproduct, als gevolg van waterstofbindingen aan de carbonylgroepen ( O-2 en O-4) van orootzuur en het decarboxyleringsproduct ervan, met behulp van ab initio-berekeningen. De resultaten van deze modellen waren vergelijkbaar met de beschikbare gegevens, wat suggereert dat de omvang van de verhoging van de decarboxylatiesnelheid afhangt van een combinatie van de ladingsafstand en waterstofbindingseffecten. We ontdekten dat het dipoolmoment van de protondonor ook een belangrijke rol kan spelen, wat impliceert dat de sleutel tot de rest van de katalyse ligt in de specifieke interacties van het substraat en de omliggende residuen.