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Les protéases alcalines ont été recherchées pour avoir des applications dans plusieurs industries comme les détergents, les produits laitiers, le cuir, les produits pharmaceutiques, le traitement des déchets, etc. Les protéases sont des outils importants dans la détermination des structures des protéines et des polypeptides. Les promesses biotechnologiques des protéases en font un candidat idéal pour les études des relations structure-fonction et sont également très répandues dans la nature. Les microbes sont la source privilégiée de ces enzymes en raison de leur croissance rapide, de l'espace limité requis pour leur culture et de la facilité avec laquelle ils peuvent être manipulés génétiquement pour générer de nouvelles enzymes aux propriétés modifiées qui sont souhaitables pour diverses applications. Afin de résister au marché, des enzymes provenant de sources stables, actives et plus fiables ont été identifiées et une culture pure a été obtenue. La présente étude révèle la purification d'une protéase alcaline à partir d'une nouvelle souche d'Exiguobacterium sps.
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