Quatre activités enzymatiques bactériennes du cytochrome P450 sont décrites en termes d'utilisation biotechnologique potentielle pour la transformation de stéroïdes, par des souches de "Rhodococcus" modifiées, en composés à valeur commerciale. Trois rhodocoques P450 sélectionnés ont été caractérisés par des méthodes microbiologiques, génétiques, biochimiques, spectroscopiques et chromatographiques. Deux stérols C26-hydroxylases se sont révélés importants pour la dégradation du 3-hydroxystérol. Le rôle de la nouvelle dextrométhorphane N-déméthylase dans le métabolisme des stérols a été discuté. En outre, la production hétérologue d'une enzyme P450 mutée, à partir de "Bacillus megaterium", a été démontrée dans une souche de "Rhodococcus" modifiée. L'activité de la P450 mutée a été identifiée comme 16beta-hydroxylase de 4-androstène-3,17-dione, par ¹H et ¹³C RMN. La caractérisation détaillée des enzymes du cytochrome P450, décrite dans ce livre, donne un aperçu du répertoire catabolique de certaines souches bactériennes, nécessaire à l'ingénierie des voies cataboliques des stéroïdes afin de produire efficacement des produits pharmaceutiques.
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