Bei Morbus Alzheimer handelt es sich um eine neurodegenerative Erkrankung,welche durch intrazelluläre Ablagerungen von Tau-Protein und extrazelluläre -Amyloid Ablagerungen gekennzeichnet ist. Die neurotoxischen A -Peptide stellen proteolytische Spaltprodukte des transmembranen -Amyloid Vorläuferproteins dar und verfügen über zwei Cu(II)-Bindestellen. Die Dissoziationskonstante der N-terminalen Cu(II)-Bindungsstelle liegt im nanomolaren Bereich. Durch Redoxcycling von A -Cu(II) werden in Anwesenheit von Sauerstoff reaktive Sauerstoffspezies generiert, welche für die neuronale Toxizität verantwortlich gemacht werden. Bei Alzheimer-Patienten wurde eine massiv verringerte Expression des Metalloproteins Metallothionein-3 gefunden. In Zellkulturstudien konnte eine neuroprotektive Wirkung von humanem MT3 gegenüber A - vermittelter Toxizität nachgewiesen werden. Der zugrunde liegende Mechanismus dieser Schutzfunktion ist nicht bekannt. In der vorliegenden Arbeit wurde die Reaktivität verschiedener Metallothioneine gegenüber freiem Cu(II) und A -gebundenem Cu(II)untersucht, um strukturelle Gegebenheiten mit der Metallothionein-Schutzfunktion korrelieren zu können.