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Dans ce travail, la stabilité du peptide homotrimérique T3-785, un modèle représentatif du collagène humain, a été décrite en termes énergétiques à l'aide de la technique de fractionnement moléculaire avec capuchons conjugués (MFCC) et dans le cadre de la théorie de la fonctionnelle de la densité (DFT). Il a été possible de prédire l'importance individuelle des acides aminés Pro, Hyp, Gly, Ile, Thr, Gly, Ala, Arg, Gly, Leu et Ala, l'importance conséquente des triades Pro-Hyp-Gly, Ile-Thr-Gly, Ala-Arg-Gly et Leu-Ala-Gly, et enfin l'influence des zones N-terminale, Centrale et C-terminale de chaque chaîne dans le maintien de l'intégrité de la triple hélice du collagène. Pour ce faire, les forces d'attraction et de répulsion des 90 résidus qui composent le système ont été calculées. Chacun de ces résidus possède une énergie d'interaction qui varie en fonction de la nature chimique de sa chaîne latérale, de l'environnement de microsolvatation qui l'entoure et des contacts intermoléculaires qu'il établit. L'étude pionnière de la stabilité conformationnelle en termes énergétiques d'une région libre d'acides iminiques encouragera la recherche axée sur le développement et la synthèse de collagènes artificiels à haute stabilité par bio-ingénierie.