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Ausgangspunkt des Buches war die funktionelle Charakterisierung von g1- und g2-COP im sekretorischen Weg. Dazu wurden Bindungsstudien mit den g1- und g2-COP appendage Domänen durchgeführt. Appendage Domänen wurden erstmalig bei den a/b-Adaptinen, Bestandteile der Clathrin-Adaptorkomplexe, identifiziert. Während eine Vielzahl von appendage-Binder im Clathrin-System beschrieben sind, waren im COPI-System nur ArfGAP2 und ArfGAP3 als g1-COP-Binder bekannt. In diesem Buch wurden ArfGAP1, ArfGAP3 und Annexin A11 als präferentielle g2-COP- und Zfp289 als g1-COP-Bindepartner identifiziert. Weiter…mehr

Produktbeschreibung
Ausgangspunkt des Buches war die funktionelle Charakterisierung von g1- und g2-COP im sekretorischen Weg. Dazu wurden Bindungsstudien mit den g1- und g2-COP appendage Domänen durchgeführt. Appendage Domänen wurden erstmalig bei den a/b-Adaptinen, Bestandteile der Clathrin-Adaptorkomplexe, identifiziert. Während eine Vielzahl von appendage-Binder im Clathrin-System beschrieben sind, waren im COPI-System nur ArfGAP2 und ArfGAP3 als g1-COP-Binder bekannt. In diesem Buch wurden ArfGAP1, ArfGAP3 und Annexin A11 als präferentielle g2-COP- und Zfp289 als g1-COP-Bindepartner identifiziert. Weiter konnten g1- und g2-COP enthaltende COPI-Vesikel immunisoliert werden. Unterstützt wird die Präsenz von distinkten Vesikeln durch eine Analyse der ultrastrukturellen Lokalisierung: Während g1-COP präferentiell im cis-Golgi lokalisiert, wies g2-COP eine trans-Golgi Lokalisation auf. Wie auch im Clathrin-System wird daher beim COPI-vermittelten Transport Heterogenität durch Variation der Hüllproteine erlangt. Ferner könnten diese den AP Komplexen entsprechenden Komponenten von Coatomer eine Direktionalität des Transports determinieren. Das Buch richtet sich an Studenten und Biowissenschaftler.