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La interacción de la glicoproteína de envoltura gp120/gp41 del virus de la inmunodeficiencia humana del tipo 1 (VIH-1) con las moléculas correceptoras en la superficie celular, principalmente CCR5 y CXCR4, tienen implicaciones importantes en el mecanismo de la entrada del virus, el reconocimiento celular específico y la patogénesis asociada. El papel de la subunidad transmembranal gp41 en este proceso no está completamente entendido, ni tampoco la relevancia de la variabilidad en su ectodominio. Se analizaron las propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos variables del ectodominio de gp41…mehr

Produktbeschreibung
La interacción de la glicoproteína de envoltura gp120/gp41 del virus de la inmunodeficiencia humana del tipo 1 (VIH-1) con las moléculas correceptoras en la superficie celular, principalmente CCR5 y CXCR4, tienen implicaciones importantes en el mecanismo de la entrada del virus, el reconocimiento celular específico y la patogénesis asociada. El papel de la subunidad transmembranal gp41 en este proceso no está completamente entendido, ni tampoco la relevancia de la variabilidad en su ectodominio. Se analizaron las propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos variables del ectodominio de gp41 proveniente de dos tipos de virus que difieren en su capacidad para infectar dos tipos de células: linfocitos T y macrófagos. El análisis se realiza para un conjunto de 259 secuencias de gp41 obtenidas de la base de datos de Los Álamos (Los Alamos National Laboratory). Mediante un análisis entrópico se identificaron sustituciones de aminoácidos no conservativas correlacionadas con el tropismoinfeccioso en las posiciones de mayor variabilidad.
Autorenporträt
Es Lic. en Física y Matemáticas por IPN-ESFM y M. en C. en Física Médica por UNAM-IF. Co-autora de "La Física Biológica en México: Temas Selectos", El Colegio Nacional (2006). Actualmente es Físico Médico en Radioterapia en Instituto Nacional de Ciencias Médicas y Nutrición "Salvador Zubirán" e Instituto Nacional de Cancerología en Cd. de México.