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Die lichtaktivierte Kinase Phototropin aus Chlamydomonas reinhardtii, die photoaktivierte Adenylatcyclase (PAC) aus Euglena gracilis und das BLUF-Protein Slr1694 aus Synechocystis sp. PCC 6803 wurden in Hinblick auf die molekularen Details der primären photochemischen Prozesse sowie der Signalweiterleitung untersucht. Die Anwendung von Absorptions-, Fluoreszenz- und Elektronenspinresonanzspektroskopie erzielte molekulare Einblicke in die Photochemie, die strukturelle Anordnung der Proteindomänen sowie die Dynamik von Kofaktor und Protein. Die zeitaufgelösten Methoden ermöglichten eine umfassende Beschreibung der Photoreaktionen von der Absorption eines Photons innerhalb von Femtosekunden bis hin zur Bildung eines langlebigen Signalzustandes. Durch gezielte Proteinmodifikationen wurden zusätzlich Informationen zur Kofaktorbindung sowie zur Farbverschiebung der Proteine erhalten.