Les laccases font partie du groupe des oxydases multicuivres avec une large gamme de substrats et une large spécificité. Ils utilisent un électron pour oxyder l'oxygène moléculaire et le réduire en eau. Le processus catalytique de Laccase utilise l'oxygène moléculaire comme accepteur d'électrons final. Cette enzyme peut très bien effectuer les processus de transfert d'électrons en raison de la capacité de ces atomes de cuivre à basculer entre leurs états d'oxydation. La laccase (p-diphénol : oxydoréductases d'oxygène ; 1.10.3.2) est la glycoprotéine, qui oxyde les diphénols en utilisant la molécule d'oxygène comme accepteur d'électrons et est classée comme oxydases bleues par la Commission des Enzymes. Ces enzymes catalysent l'oxydation d'une large gamme de substrats, y compris les amines aromatiques, les méthoxy phénols, les mono, di et polyphénols, les aminophénols et l'acide ascorbique. Ces enzymes sont de forme monomérique et comprennent 15 à 30 % de glucides ayant une masse moléculaire de 60 à 90 kDa.