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Zuerst wurde die Adsorption von Proteinen auf unspezifischen Oberflächen und die ebenso wichtige unspezifische Adsorption von Proteinen auf eigentlich spezifischen Oberflächen untersucht. Hierzu wurde ein 3-teiliges System entwickelt, welches stellvertretend für andere Biosensoren steht. Dann wurde die Adsorption dieses Systems auf spezifische/unspezifische organische Oberflächen, die über selbstorganisierende Thiol-Monolagen (SAMs) generiert wurden, untersucht. Anschließend wurden Oligopeptide synthetisiert und über eine Cu(I) katalysierte Azid-Alkin-Cycloaddition mit einem Thiol verknüpft.…mehr

Produktbeschreibung
Zuerst wurde die Adsorption von Proteinen auf unspezifischen Oberflächen und die ebenso wichtige unspezifische Adsorption von Proteinen auf eigentlich spezifischen Oberflächen untersucht. Hierzu wurde ein 3-teiliges System entwickelt, welches stellvertretend für andere Biosensoren steht. Dann wurde die Adsorption dieses Systems auf spezifische/unspezifische organische Oberflächen, die über selbstorganisierende Thiol-Monolagen (SAMs) generiert wurden, untersucht. Anschließend wurden Oligopeptide synthetisiert und über eine Cu(I) katalysierte Azid-Alkin-Cycloaddition mit einem Thiol verknüpft. Aus den so synthetisierten Peptidthiolen wurden dann SAMs aufgebaut. Die Proteinresistenz dieser SAMs gegen Streptavidin, BSA und Fibronectin wurde dann mittels Oberflächenplasmonenresonanz-Spektroskopie (SPR) ermittelt.
Autorenporträt
Rolf Chelmowski, geboren 1980 studierte von 2000 bis 2005Biochemie (Diplom) an der Ruhr Universität Bochum mit demSchwerpunkt Biophysikalische Chemie und anschließend Chemie(Promotion) bis 2008 am Lehrstuhl für Physikalische Chemie I(Oberflächenchemie).