Steffen Augustin

Struktur und Funktionsmechanismus der mitochondrialen m-AAA-Protease

Aufklärung des Arbeitsprinzips eines molekularen Motors

• Broschiertes Buch

Produktbeschreibung

ATP-abhängige Proteasen (AAA+ Proteasen) nutzen die Energie aus der ATP-Hydrolyse, um Substratproteine zu entfalten und in eine proteolytische Kammer zu translozieren. Die Analyse der mitochondrialen m-AAA- Protease ermöglichte es, den ATP-Hydrolysezyklus aufzuklären. Die m-AAA-Protease hydrolysiert ATP entsprechend einem semi-sequenziellen Mechanismus und gewährleistet dadurch die Substratprozessierung. Um die Wirkungsweise des Enzyms bei der Prozessierung von Substraten zu untersuchen, wurde die Reifung der Cytochrom-c-Peroxidase (Ccp1) analysiert. Die m-AAA-Protease disloziert Ccp1 unter Energieverbrauch aus der mitochondrialen Innenmembran und ermöglicht so die Prozessierung des Proteins durch die Rhomboid-Protease Pcp1. Beim Proteinabbau entstehende Peptide werden aus Mitochondrien exportiert. Die Zusammensetzung freigesetzter Peptide wurde untersucht. Peptide von Atmungskettenkomponenten waren überrepräsentiert, was für einen verstärkten Umsatz dieser Proteine spricht. Diese Befunde ermöglichen ein generelles Verständnis der Funktionsprinzipien von AAA+ Proteinen und geben Einblick in die Stabilität des mitochondrialen Proteoms.

Produktdetails

• Verlag: Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften
• Seitenzahl: 128
• Erscheinungstermin: 14. Oktober 2015
• Deutsch
• Abmessung: 220mm x 150mm x 9mm
• Gewicht: 188g
• ISBN-13: 9783838111674
• ISBN-10: 3838111672
• Artikelnr.: 27860020

Autorenporträt

Steffen Augustin, Dr. rer. nat.: Studium der Biochemie und Genetik an der Universität zu Köln mit dem Schwerpunkt ATP-abhängige Proteasen, Promotion im Jahr 2008.