Studi NMR di motivi strutturali
Nel ripiegamento delle proteine e nel legame con i ligandi
Versandkostenfrei!
Versandfertig in 6-10 Tagen
46,99 €
inkl. MwSt.
PAYBACK Punkte
23 °P sammeln!
I seguenti capitoli descrivono studi NMR per esaminare la struttura di due motivi strutturali di proteine comuni, e per dare una spiegazione della relazione tra la conservazione della topologia di ripiegamento e il legame nella funzione della proteina. La sezione I contiene studi termodinamici e di mappatura strutturale sull'agrin C-terminale globulare G3 del dominio laminina-neurexina-ormone legante gli steroidi (LNS) "-sandwich folding motif protein. Sono state esaminate sia l'isoforma attiva che lega MuSK, sia l'isoforma inattiva che non lega MuSK. L'isoforma inattiva B0 del dominio G3 è i...
I seguenti capitoli descrivono studi NMR per esaminare la struttura di due motivi strutturali di proteine comuni, e per dare una spiegazione della relazione tra la conservazione della topologia di ripiegamento e il legame nella funzione della proteina. La sezione I contiene studi termodinamici e di mappatura strutturale sull'agrin C-terminale globulare G3 del dominio laminina-neurexina-ormone legante gli steroidi (LNS) "-sandwich folding motif protein. Sono state esaminate sia l'isoforma attiva che lega MuSK, sia l'isoforma inattiva che non lega MuSK. L'isoforma inattiva B0 del dominio G3 è il risultato di uno splicing alternativo e ha altre funzioni, come legare i glicosaminoclicani coinvolti nella struttura e nella funzione della NMJ. ITC e HSQC sono stati utilizzati per studiare il legame del dominio agrin-G3 ai glicosaminoglicani dell'acido sialico, dell'eparina e del solfato di eparano. La sezione II contiene studi NMR strutturali su SN, il complesso ternario pdTp-Ca2+-SN della proteina, il mutante di troncamento SNOB, e sulle proteine denaturate CspA e LysN OB-fold motif. Gli RDC sono stati utilizzati per confrontare gli effetti del troncamento, del legame degli inibitori e della denaturazione sull'allineamento delle proteine OB-fold e sulla struttura secondaria residua. I seguenti capitoli descrivono studi NMR per esaminare la struttura di due motivi strutturali di proteine comuni, e per dare una spiegazione della relazione tra la conservazione della topologia di ripiegamento e il legame nella funzione della proteina. La sezione I contiene studi termodinamici e di mappatura strutturale sull'agrin C-terminale globulare G3 del dominio laminina-neurexina-ormone legante gli steroidi (LNS) "-sandwich folding motif protein. Sono state esaminate sia l'isoforma attiva che lega MuSK, sia l'isoforma inattiva che non lega MuSK. L'isoforma inattiva B0 del dominio G3 è il risultato di uno splicing alternativo e ha altre funzioni, come legare i glicosaminoclicani coinvolti nella struttura e nella funzione della NMJ. ITC e HSQC sono stati utilizzati per studiare il legame del dominio agrin-G3 ai glicosaminoglicani dell'acido sialico, dell'eparina e del solfato di eparano. La sezione II contiene studi NMR strutturali su SN, il complesso ternario pdTp-Ca2+-SN della proteina, il mutante di troncamento SNOB, e sulle proteine denaturate CspA e LysN OB-fold motif. Gli RDC sono stati utilizzati per confrontare gli effetti del troncamento, del legame degli inibitori e della denaturazione sull'allineamento delle proteine OB-fold e sulla struttura secondaria residua.
Andere Kunden interessierten sich für
