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Die korrekte räumliche Ausrichtung funktioneller Gruppen im Rahmen der Erkennung und Funktion von Biomolekülen ist von essentieller Bedeutung. Triostin A, ein bizyclischer depsipetidischer Naturstoff, präorganisiert zwei Chinoxaline in einem für Interkalation optimalen Abstand und ist dadurch fähig, an doppelsträngige DNA zu binden. Die Kombination dieser organisierenden Funktion des Triostin A mit anderen funktionellen Gruppen als Interkalatoren stellt einen vielversprechenden Ansatz zur Entwicklung neuartiger Peptide dar. In der vorliegenden Arbeit wurde ein Derivat des Triostin A zur Ausrichtung von Nukleobasen als Erkennungseinheiten verwendet, um so modifizierte Bindungsmodi an DNA zu untersuchen. Das Bindungsverhalten verschiedener Derivate wurde mittels Thermophorese charakterisiert. Weiterhin wurde das starre Peptidrückgrat eines Triostin A Derivates zur Ausrichtung von Peptiden untersucht, um so zukünftig synthetische Peptide mit spezifischer Funktion zu generieren.