Der nikotinische Acetylcholinrezeptor (nAChR) spielt eine entscheidende Rolle bei der Signalübertragung im Nervensystem. Elektronenmikroskopische Aufnahmen und Strukturuntersuchungen einzelner Domänen und Teilsequenzen erlauben heute ein Verständnis des Rezeptors auf atomarer Ebene. Dabei wenig untersucht ist die intrazelluläre Domäne des nAChR, die essentiell für die Bildung des funktionellen Rezeptors ist. In dieser Arbeit wurde die intrazelluläre Domäne der delta-Untereinheit des nikotinischen Acetylcholinrezeptors von Torpedo californica und Rattus norvegicus kloniert, exprimiert, gereinigt und strukturell charakterisiert. Die Domäne wurde in Form unterschiedlicher Fusionsproteine untersucht und konnte als Hexahistidin-Fusionsprotein angereichert werden. Strukturvorhersagen und -untersuchungen lassen auf einen hohen Anteil ungeordneter Proteinkonformation in der intrazellulären Rezeptordomäne schließen.