Dreidimensionale Strukturen von Proteinen unterstützen ihre biologischen Funktionen, ihre Falten werden durch Kontakte zwischen den Resten stabilisiert, innere Proteinkontakte werden in der Regel durch direkte atomare Kontakte beschrieben, während Kontaktvorhersagemethoden hauptsächlich die Abstände zwischen den Kontakten verwenden. Während des Prozesses der Proteinfaltung interagieren die Aminosäurereste entlang der Polypeptidkette auf kooperative Weise miteinander, um eine stabile native Struktur zu bilden.Das Wissen über die Inter-Rückstands-Interaktionen in Proteinstrukturen ist hilfreich, um den Mechanismus der Proteinfaltung und -stabilität zu verstehen.Es liefert wertvolle Erkenntnisse zum Verständnis der Proteinfaltung und des de novo-Proteindesigns.Ich analysierte die Proteinkontakte auf einer qualitativ hochwertigen, nicht redundanten pdbs aus der Proteindatenbank nach verschiedenen Kriterien. Ich habe die durchschnittliche Anzahl von Kontakten in Abhängigkeit von der Entfernungsschwelle berechnet, um einen Kontakt zu definieren.Bevorzugte Kontakte zwischen verschiedenen Arten von Aminosäuren wurden hervorgehoben. Detaillierte Analysen wurden bezüglich der Nähe der Kontakte in der Sequenz, der Größe der Proteine und der Faltungsklassen durchgeführt, wobei die stärksten Unterschiede extrahiert und wichtige Rückstände hervorgehoben wurden.