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Le proteine di trasporto dell'ammonio formano una famiglia altamente conservata di proteine integrali di membrana presenti in tutti i domini della vita. Per comprendere il meccanismo di trasporto delle proteine Amt in generale, stiamo utilizzando l'Af-Amt1 come modello. Combinando mutagenesi sitediretta e metodi biochimici, biofisici e cristallografici, stiamo studiando la validazione del sito di reclutamento in quanto tale, la possibilità di eventi di deprotonazione e riprotonazione dell'ammonio, la forma ionica del substrato o il ruolo del Cterminus nel trasporto, nonché la sua funzione nell'interazione con proteine regolatrici come GlnK.…mehr

Produktbeschreibung
Le proteine di trasporto dell'ammonio formano una famiglia altamente conservata di proteine integrali di membrana presenti in tutti i domini della vita. Per comprendere il meccanismo di trasporto delle proteine Amt in generale, stiamo utilizzando l'Af-Amt1 come modello. Combinando mutagenesi sitediretta e metodi biochimici, biofisici e cristallografici, stiamo studiando la validazione del sito di reclutamento in quanto tale, la possibilità di eventi di deprotonazione e riprotonazione dell'ammonio, la forma ionica del substrato o il ruolo del Cterminus nel trasporto, nonché la sua funzione nell'interazione con proteine regolatrici come GlnK.
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Autorenporträt
The author born 1978 in Ex-Yugoslavia but childhood spent in Republic Serbia where finished secondary Medical school, 1998, and graduated in Molecular Biology and Physiology at The University of Belgrade, 2003. Doctoral dissertation has been done at the University of Freiburg, 2010.