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Eisen-Schwefel- (FeS-) Proteine spielen eine zentrale Rolle im Elektronentransfer essentieller Reaktionen, wie der Atmungskette oder der Photosynthese. Grundlage für das Verständnis dieser Prozesse ist die Aufklärung der Beziehung zwischen Struktur und Funktion der FeS-Proteine. In der vorliegenden Arbeit wird die energetisch hochauflösende Mössbauerspektroskopie zur Charakterisierung der elektronischen und magnetischen Eigenschaften 57Fe-markierter FeS-Cluster genutzt. Die Nukleare Inelastische Streuung (NIS) erlaubt eine selektive Anregung Fe-assoziierter Molekülschwingungen und wird zur Analyse der dynamischen Eigenschaften der FeS-Proteine verwendet. Die Berechnung der elektronischen Eigenschaften und die Simulation der Schwingungsspektren mit Dichtefunktionaltheorie (DFT) ermöglicht eine Entwicklung von Strukturmodellen der FeS-Cluster und ihrer Proteinumgebung als Ergänzung zu den experimentellen Methoden.