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Der sekundäre Pflanzenstoff Hyperforin, ein polyprenyliertes Acylphloroglucinolderivat, gilt als wirksamkeitsbestimmender Inhaltsstoff des standardisierten Extraktes von Johanniskraut (Hypericum perforatum L., Hypericaceae), welcher in Deutschland zur Behandlung leichter bis mittelschwerer Depressionen zugelassen ist. Um Hyperforin als Reinstoff genauer untersuchen und einsetzen zu können, wird an biotechnologischen Ansätzen zur Gewinnung von Hyperforin geforscht. Allerdings ist bislang der Biosyntheseweg von Hyperforin noch nicht vollständig bekannt. Ziel der vorliegenden Dissertation war die Charakterisierung von Prenyltransferasen aus H. perforatum und H. calycinum nach transienter Expression in Blättern von Nicotiana benthamiana. Einige cDNA-Sequenzen von membrangebundenen aromatischen Prenyltransferasen waren in vorherigen oder parallel durchgeführten Arbeiten bereits identifiziert worden. Bei der Charakterisierung zeigt sich, dass bei allen Enzymen auf eine subzelluläre Lokalisation an den Chloroplasten geschlossen wird. Zudem katalysieren einige Prenyltransferasen die Prenylierung oder Geranylierung von Prenylakzeptoren. Insgesamt stellen die Ergebnisse einen wichtigen Schritt zur biotechnologischen Gewinnung von prenylierten Verbindungen dar. Neben der Identifizierung weiterer Enzyme und ihrer Charakterisierung sollte zukünftig das Zusammenwirken der Enzyme der Hyperforinbiosynthese in einem Enzymkomplex genauer untersucht werden.
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