Daniel-Sebastian Karau

Was bestimmt die Spezifität einer Tyrosinkinase?

I n a u g u r a l - D i s s e r t a t i o n zur Erlangung des Doktorgrades der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät der Universität zu Köln

• Broschiertes Buch

Produktbeschreibung

In der vorliegenden Arbeit wurden die Auswirkungen von Kinase Substratkomplexen auf die Spezifität von Kinasen und auf nachgeschaltete Effektoren untersucht. Als Modellsubstrat wurde die Phosphotyrosin-bindende Domäne (PTB) des humanen Insulinrezeptorsubstrats (IRS-1) verwendet. Die PTB-Domäne weist sowohl die Eigenschaften eines Vernetzers auf, ist jedoch gleichzeitig ein geeignetes Substrat für die Kinasen des IR und IGF- 1R. Dazu wurden verschiedene Varianten der PTB-Domäne kloniert, gereinigt und in Kinase-Assays eingesetzt. Als Modellenzyme wurden die lösliche, dimere GST-getagte Kinasedomäne des IGF-1R verwendet, sowie eine Mutante dieser Kinase, in der die PTB- Bindung durch Substitution des essenziellen Tyrosin950 stark abgeschwächt ist. Aufgrund dieser Ergebnisse wird ein Modell der Kinasespezifität postuliert, das zwischen der Proteinbindung über Docking - Domänen und der Bindung von Substraten im katalytischen Zentrum unterscheidet.

Produktdetails

• Verlag: Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften
• Seitenzahl: 188
• Erscheinungstermin: 19. Oktober 2015
• Deutsch
• Abmessung: 220mm x 150mm x 12mm
• Gewicht: 298g
• ISBN-13: 9783838113883
• ISBN-10: 3838113888
• Artikelnr.: 28870196

Autorenporträt

Geburtsdatum: 15.10.1978 Geburtsort: Rheine1995-1998 "Allgemeine Hochschulreife" am Städtischen Gymnasium Köln1998-1999 Wehrdienst1999-2004 Diplomstudium der Biologie an der Universität zu Köln Okt. 2005 Beginn eines Wirtschaftsstudiums an der FernuniversitätHagen 2005-2009 Promotion an der Universität zu Köln