G. Ebert
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Produktdetails
- Verlag: Steinkopff
- Seitenzahl: 308
- Erscheinungstermin: 9. März 2013
- Deutsch
- ISBN-13: 9783642537752
- Artikelnr.: 53094342
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1. Einleitung.- 2. Nucleinsäuren.- 2.1. Konformation der DNS.- 2.2. Stabilisierung der Doppelhelix.- 2.3. Konformationsumwandlungen von DNS.- 2.4. Konformation und Funktion der RNS.- 2.5. Synthetische Polynucleotide.- 2.6. Konformationsumwandlungen von RNS.- 2.7. Funktion der RNS.- 3. Polypeptide und Proteine.- 3.1. Sterisdie Grundlagen der Konformation von Polypeptiden und Proteinen.- 3.2. Arten zwischenmolekularer Wechselwirkungen.- 3.3. ?-Keratinfasern als Beispiel a-helicaler, fibrillärer Gerüstproteine.- 3.4. ?-Faltblattstrukturen in fibrillären Proteinen.- 3.5. Kollagen.- 3.6. Elastin.- 3.7. Helicale Strukturen in globulären Proteinen.- 3.8. ?-Faltblattstrukturen in globulären Proteinen.- 3.9. Lösliche fibrilläre a-helicale Proteine: Fibrinogen..- 3.10. Poly-?-aminosäuren.- 3.11. Theoretische Grundlagen kooperativer Konformationsumwandlungen.- 3.12. Konformation, Strukturen höherer Ordnung und Selbstorganisation (self-assembly).- 3.13. Muskelproteine.- 3.14. Protein-DNS-Komplexe.- 4. Polysaccharide.- 4.1. Cellulose.- 4.2. Die Hemicellulosen.- 4.3. Pektinsäuren bzw. Pektine.- 4.4. Alginsäuren.- 4.5. Carrageenan.- 4.6. Mucopolysaccharide.- 4.7. Wechselwirkungen von Mucopolysacchariden (Glycosaminoglycanen) (Mp) mit Polypeptiden (Pp).- 4.8. Chitin.- 4.9. Mureine.- 4.10. Reservepolysaccharide.- 5. Polyisopren.- Literatur.
1. Einleitung.- 2. Nucleinsäuren.- 2.1. Konformation der DNS.- 2.2. Stabilisierung der Doppelhelix.- 2.3. Konformationsumwandlungen von DNS.- 2.4. Konformation und Funktion der RNS.- 2.5. Synthetische Polynucleotide.- 2.6. Konformationsumwandlungen von RNS.- 2.7. Funktion der RNS.- 3. Polypeptide und Proteine.- 3.1. Sterisdie Grundlagen der Konformation von Polypeptiden und Proteinen.- 3.2. Arten zwischenmolekularer Wechselwirkungen.- 3.3. ?-Keratinfasern als Beispiel a-helicaler, fibrillärer Gerüstproteine.- 3.4. ?-Faltblattstrukturen in fibrillären Proteinen.- 3.5. Kollagen.- 3.6. Elastin.- 3.7. Helicale Strukturen in globulären Proteinen.- 3.8. ?-Faltblattstrukturen in globulären Proteinen.- 3.9. Lösliche fibrilläre a-helicale Proteine: Fibrinogen..- 3.10. Poly-?-aminosäuren.- 3.11. Theoretische Grundlagen kooperativer Konformationsumwandlungen.- 3.12. Konformation, Strukturen höherer Ordnung und Selbstorganisation (self-assembly).- 3.13. Muskelproteine.- 3.14. Protein-DNS-Komplexe.- 4. Polysaccharide.- 4.1. Cellulose.- 4.2. Die Hemicellulosen.- 4.3. Pektinsäuren bzw. Pektine.- 4.4. Alginsäuren.- 4.5. Carrageenan.- 4.6. Mucopolysaccharide.- 4.7. Wechselwirkungen von Mucopolysacchariden (Glycosaminoglycanen) (Mp) mit Polypeptiden (Pp).- 4.8. Chitin.- 4.9. Mureine.- 4.10. Reservepolysaccharide.- 5. Polyisopren.- Literatur.