Sie sind bereits eingeloggt. Klicken Sie auf 2. tolino select Abo, um fortzufahren.
Bitte loggen Sie sich zunächst in Ihr Kundenkonto ein oder registrieren Sie sich bei bücher.de, um das eBook-Abo tolino select nutzen zu können.
Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus Escherichia coli , Saccharopolyspora erythraea und Geobacillus kaustophilus und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die…mehr
Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus Escherichia coli, Saccharopolyspora erythraea und Geobacillus kaustophilus und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die Schwingungseigenschaften im niederfrequenten Bereich besser zu verstehen, berechnet die Autorin ein Modell des gesamten Proteins in Wasser.
Jennifer Marx promovierte in der Arbeitsgruppe für medizinische Physik und Biophysik an der Technischen Universität Kaiserslautern.
Inhaltsangabe
R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.
R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.
R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.
R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.
Es gelten unsere Allgemeinen Geschäftsbedingungen: www.buecher.de/agb
Impressum
www.buecher.de ist ein Shop der buecher.de GmbH & Co. KG Bürgermeister-Wegele-Str. 12, 86167 Augsburg Amtsgericht Augsburg HRA 13309