Jennifer Marx

Dimetallzentren in Proteinen (eBook, PDF)

Quanten- und molekularmechanische Rechnungen und nukleare inelastische Streuung an carboxylatverbrückten FeFe- und MnFe-Zentren in Proteinen

• Format: PDF

Produktbeschreibung

Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus Escherichia coli, Saccharopolyspora erythraea und Geobacillus kaustophilus und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die Schwingungseigenschaften im niederfrequenten Bereich besser zu verstehen, berechnet die Autorin ein Modell des gesamten Proteins in Wasser.

Der Inhalt

• R2a aus Escherichia coli
• R2c aus Saccharopolyspora erythraea
• R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus
• Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung
• Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine

Die Zielgruppen

• Dozierende und Studierende der Biophysik, Physik, Molekularbiologie

Die Autorin

Jennifer Marx promovierte in der Arbeitsgruppe für medizinische Physik und Biophysik an der Technischen Universität Kaiserslautern.

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Produktdetails

• Verlag: Springer Fachmedien Wiesbaden
• Seitenzahl: 208
• Erscheinungstermin: 22. Januar 2018
• Deutsch
• ISBN-13: 9783658208073
• Artikelnr.: 52028086

Autorenporträt

Jennifer Marx promovierte in der Arbeitsgruppe für medizinische Physik und Biophysik an der Technischen Universität Kaiserslautern.

Inhaltsangabe

R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.