Sascha Herwig

ß-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA (eBook, PDF)

Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in ß-Strang 9

• Format: PDF

Produktbeschreibung

Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von ß-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamAaus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des ß-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des ß-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des ß-Strangs 9 der insgesamt 16 ß-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.

Der Inhalt

• Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA
• Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten
• Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie
• Proteolyse mit Trypsin

Die Zielgruppen

Dozierende und Studierende aus der Biophysik, Biochemie, Zellbiologie und Biologie

Der Autor

Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.

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Produktdetails

• Verlag: Springer Fachmedien Wiesbaden
• Seitenzahl: 65
• Erscheinungstermin: 17. Januar 2020
• Deutsch
• ISBN-13: 9783658290290
• Artikelnr.: 58554524

Autorenporträt

Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.

Inhaltsangabe

Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten.- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie.- Proteolyse mit Trypsin.