ß-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA (eBook, PDF)
Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in ß-Strang 9
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Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von ß-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des ß-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des ß-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des ß-Strangs 9 der insgesamt 16 ß-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur ...
Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von ß-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des ß-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des ß-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des ß-Strangs 9 der insgesamt 16 ß-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.
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