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La estructura tridimensional de las proteínas es determinante de sus funciones biológicas, modulando las interacciones que establecen con otras moléculas y agregados supra-moleculares como las membranas, entre otras. Las proteínas transportadoras de ácidos grasos (Fatty acid-binding proteins, FABPs) poseen una estructura tridimensional altamente conservada, a pesar de su diversidad en estructura primaria. Específicamente, presentan un baja homología de secuencia entre parálogos, mientras que los ortólogos son altamente homólogos. Esta divergencia correlaciona con que han sido observados dos…mehr

Produktbeschreibung
La estructura tridimensional de las proteínas es determinante de sus funciones biológicas, modulando las interacciones que establecen con otras moléculas y agregados supra-moleculares como las membranas, entre otras. Las proteínas transportadoras de ácidos grasos (Fatty acid-binding proteins, FABPs) poseen una estructura tridimensional altamente conservada, a pesar de su diversidad en estructura primaria. Específicamente, presentan un baja homología de secuencia entre parálogos, mientras que los ortólogos son altamente homólogos. Esta divergencia correlaciona con que han sido observados dos mecanismos diferentes de transporte: colisional y difusional, preservados entre ortólogos. En este trabajo se analizan evidencias que apuntan a que la electrostática es el factor dominante en la modulación de la interacción de las FABPs con membranas biológicas y su orientación en la interfaz lipídica.
Autorenporträt
Vanesa V. Galassi es Química formada en la Universidad Nacional de Córdoba, donde obtuvo su título de Licenciada y de Doctora. Se desempeña en el área de la Biofísica, fundamentalmente de proteínas y membranas biológicas. Tiene por objetivo abordar fenómenos físico-químicos a través de técnicas experimentales y simulaciones computacionales.