Daniel Matthes

Molekulare Untersuchungen zum Gag-Protein der Foamyviren

Identifikation von Glykoprotein- Interaktionsdomänen und funktionelle Analyse basischer Aminosäuren

• Broschiertes Buch

Produktbeschreibung

Foamyviren (FV) weisen eine Reihe von Merkmalen auf, welche sie von Orthoretroviren unterscheiden. So benötigen FV die Koexpression des homologen Glykoproteins (Env) für den zellulären Partikelexport. In dieser Arbeit sollte mittels eines chimären Konstruktes aus den Gag-Proteinen des Mason-Pfizer Monkey Virus (MPMV) und des Prototypischen FV (PFV) ein Env-interagierendes Motiv in PFV Gag identifiziert werden. Eine weitere Besonderheit foamyviraler Gag-Proteine ist ihr äußerst geringer Lysinanteil, vermutlich infolge einer positiven Selektionierung von Gag-Mutanten mit einer Lysin-zu-Arginin-Substitution im Verlauf der foamyviralen Evolution. Mittels Substitutionsmutanten wurden die Funktionen von Argininen in foamyviralen Gag-Proteinen während der Replikation analysiert. Im Hinblick auf diverse foamyvirale Charakteristika unterschieden sich die meisten Mutanten nicht vom Wildtyp. Dagegen war die Replikationsfähigkeit mehrerer Substitutionsmutanten in der Gegenwart von Interferonen (IFN) im Vergleich zum WT stark eingeschränkt. Dies deutete auf IFN-vermittelte Abwehrmechanismen während der positiven Selektion der Lysin-zu-Arginin Substitutionsmutanten hin.

Produktdetails

• Verlag: Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften
• Seitenzahl: 200
• Erscheinungstermin: 28. Juni 2015
• Deutsch
• Abmessung: 220mm x 150mm x 13mm
• Gewicht: 316g
• ISBN-13: 9783838123486
• ISBN-10: 3838123484
• Artikelnr.: 33193153

Autorenporträt

Geboren am 14.10.1980 in Görlitz; 2000 Abitur amJohann-Christian-Reinhart-Gymnasium, Hof; 2000-2005 Studium derBiologie (Diplom) an der Julius-Maximilians-Universität,Würzburg; 2005-2010 Promotion am Institut für Virologie undImmunbiologie der Julius-Maximilians-Universität, Würzburg