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Die Epstein-Barr Virus kodierten Glykoproteine BDLF2 und BMRF2 sind Strukturproteine und Bestandteil der viralen Hülle. Die Proteine bilden an der Plasmamembran einen Komplex, der die Morphologie der Wirtszelle durch Induktion langer, verzweigter zytoplasmatischer Ausläufer moduliert. In dieser Arbeit wurden erstmals Regulations-mechanismen für BDLF2 und BMRF2 untersucht sowie die Wirkungsweise des Komplexes, insbesondere in Bezug auf die Zellmorphologie, aufgeklärt. Diese Arbeit zeigt, dass die Expression bzw. Aktivität des BDLF2/BMRF2-Komplexes durch Zta, Rta, Glykosylierung und…mehr

Produktbeschreibung
Die Epstein-Barr Virus kodierten Glykoproteine BDLF2 und BMRF2 sind Strukturproteine und Bestandteil der viralen Hülle. Die Proteine bilden an der Plasmamembran einen Komplex, der die Morphologie der Wirtszelle durch Induktion langer, verzweigter zytoplasmatischer Ausläufer moduliert. In dieser Arbeit wurden erstmals Regulations-mechanismen für BDLF2 und BMRF2 untersucht sowie die Wirkungsweise des Komplexes, insbesondere in Bezug auf die Zellmorphologie, aufgeklärt. Diese Arbeit zeigt, dass die Expression bzw. Aktivität des BDLF2/BMRF2-Komplexes durch Zta, Rta, Glykosylierung und Phosphorylierung beeinflusst werden. Bindungs- und Aktivitätsdomänen des Komplexes wurden ebenso identifiziert wie auch BDLF2-bindende Proteine. Der Signalweg, der vom BDLF2/BMRF2-Komplex zur Bildung zellulärer Ausläufer führt, konnte aufgeklärt werden. Die dargestellten Ergebnisse geben erste Hinweise auf die Rolle der Proteine BDLF2 und BMRF2 bei der Infektion humaner Zellen durch das Epstein-Barr Virus.
Autorenporträt
Janine Mühe, Dipl.-Biol.: Studium der Biologie an der TU Dresden und der RWTH Aachen, Promotion zum Dr. rer. nat. an der RWTH Aachen, Post-Doc im Channing Laboratory, Brigham and Women's Hospital, Boston